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通过反向亲和层析纯化天然亲和层析及其蛋白水解酶活化

乔·莫塔
J免疫素 1976年8月1日, 117 (2) 405-412;
乔·莫塔
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抽象的

在利用亲和层析技术的逆转施加的简单两步程序中获得了高度纯净的人妥善素(P)的制备。该方法涉及从人血清中沉淀到properdin,随后通过甲状腺抗rp球蛋白的免疫吸附柱,所述甲肾上腺素结合污染蛋白。发现分离的适合丁蛋白(P)的免疫化学性质与活化的Comperddin(P̄)的免疫化学性质不同。 p显示为6.1s,β2球蛋白,平均亚基m.w. 57,900。另一方面,p̄是5.1s蛋白质,γ2移动性和亚基M.W. 53,000道尔顿。使用抗P1的双扩散分析显示了P和P̄之间的特性反应。然而,当用抗P显影反应时,获得部分身份的反应,并且P沉淀素线被视为用P̄造成的线。用纤溶酶或胰蛋白酶转化为P 1的温和处理。

与P̄不同,除非加入痕量的唑酮,否则P在触发RP中的激活时无效。在这些条件下,发现p被发现转化为p̄。结果表明,适合于前体形式的新鲜血清中存在,其活化至P̄涉及分子的有限蛋白水解裂解。

脚注

  • ↵2 加拿大心脏基础研究学者。

  • ↵1 这项工作得到了安大略省心力基金会,闲置研究基金会和加拿大医学研究理事会(MA-5063)的支持。

  • 已收到 1975年12月19日。
  • 版权© 1976 by The 美国免疫学家协会, Inc.

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卷。 117., 问题2.
1976年8月1日
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通过反向亲和层析纯化天然亲和层析及其蛋白水解酶活化
乔o. 林塔
免疫学杂志 1976年8月1日, 117 (2) 405-412;

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通过反向亲和层析纯化天然亲和层析及其蛋白水解酶活化
乔o. 林塔
免疫学杂志 1976年8月1日, 117 (2) 405-412;
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印刷ISSN. 0022-1767        Online ISSN 1550-6606


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